Specificita enzymů

Enzymová specificita omezuje rozsah působení určitého enzymu. Rozlišujeme dva typy specificity:

1. Substrátová specificita

Substrátová specifita

Enzym působí pouze na omezenou skupinu substrátů a pro jiné substráty reakci katalyzovat nebude. Podle rozsahu může být substrátová specificita:

Absolutní:

Enzym katalyzuje reakci pouze jednoho určitého substrátu, ale již nebude katalyzovat reakce, jichž se účastní například deriváty tohoto substrátu. Příkladem je ureáza katalyzující reakci:

urea + H₂O → CO₂ + 2 NH₃

Ureáza však nedokáže katalyzovat hydrolýzu metylmočoviny či thiomočoviny.

Ureáza katalyzující reakci - schéma

Skupinová:

Jedná se o častější formu specificity. Enzym katalyzuje reakce několika podobných substrátů (typicky obsahujících stejné funkční skupiny). Afinita ke každému substrátu může být rozdílná (K_M se tedy pro jednotlivé substráty liší). Příkladem je karboxypeptidáza B, která hydrolyzuje peptidy z jejich karboxy- konce. Preferenčně štěpí peptidové vazby obsahující nabité aminokyseliny (arginin, lysin).

2. Reakční (účinková) specificita

Enzym obecně katalyzuje jeden typ reakce. Příkladem mohou být lipázy – enzymy hydrolyzující lipidy.

Mnoho enzymů působí stereospecificky. Atakují pouze určité konfigurační izomery substrátů (například jen L- nebo jen D- formu) pravděpodobně kvůli nutnosti vazby substrátu na alespoň tři specifická místa aktivního centra enzymu (který je chirální sloučeninou) – opačný stereoizomer se nenaváže.

Odkazy

Související články

• Enzymy
• Enzymopatie

Externí odkazy

Specifita enzymů (česká wikipedie)