Interakce substrátu a enzymu

Substrát interaguje s molekulou enzymu v oblasti zvané aktivní místo (centrum). To je tvořeno následovně:

• Vazebným místem enzymu

Vazebné místo enzymu je prostorově vymezená, malá část molekuly enzymu obsahující přesně rozmístěné funkční skupiny (−SH, −OH, kyselé a bazické aminokyseliny), jejichž postavení odpovídá struktuře substrátu. Na vazbě mezi enzymem a substrátem se podílejí nevazebné interakce (H-můstky, elektrostatické a hydrofobní interakce, van der Waalsovy síly). Kovalentní vazby vznikají jen výjimečně.

Vodíkové můstky podílející se na vazbě mezi enzymem a substrátem

• Katalytickým místem

Katalytické místo obsahuje další skupiny zodpovědné za katalytickou aktivitu enzymu. Tyto skupiny často pocházejí z molekuly kofaktoru. Přesné rozlišení vazebného a katalytického místa je ale obvykle problematické.

Kromě aktivního místa se na povrchu enzymu mohou nacházet i místa allosterická, umožňující regulaci aktivity enzymu vlivem různých efektorů (inhibitorů nebo aktivátorů).

Původní model interakce mezi molekulou substrátu a enzymu (později nazvaný teorií zámku a klíče – lock and key) vytvořený německým chemikem Emilem Hermannem Fischerem koncem 19. století předpokládal, že molekula substrátu přesně zapadá do molekuly enzymu. Ve 20. století tento model pozměnil americký biochemik Daniel Edward Koshland, Jr., který přišel s tvrzením, že substrát dokáže do jisté míry indukovat konformační změnu místa, na něž se váže (případně na sebe působí vzájemně). Přesného tvaru „zámku a klíče“ se tedy dosáhne až po navázání. Ukazuje se, že tato teorie indukovaného přizpůsobení (induced fit theory) popisuje interakce mezi enzymem a substrátem lépe než původní model.