Aminokyseliny

Článek byl doporučen ke studiu

×

Tento článek doporučil ke studiu pedagog lékařské fakulty:

MUDr. Martin Vejražka, PhD. (e-mail) -- redakce WikiSkript

Zjednodušili jsme význam „zelené fajfky“! Více se dozvíte v tomto článku.

Aminokyseliny jsou organické kyseliny obsahující nejméně jednu aminovou (-NH₂) a karboxylovou (-COOH) skupinu. Jsou základní stavební složkou proteinů. Biologické vlastnosti proteinů jsou dány druhem aminokyselin, jejich pořadím a jejich vzájemnými prostorovými vztahy. Ačkoliv se v přírodě vyskytuje více než 300 aminokyselin, pouze 21 z nich zařazují buňky do bílkovin, tzv. kódované aminokyseliny. Všechny tyto proteogenní (nebo též biogenní) aminokyseliny patří mezi {L}-α-aminokyseliny (přísně vzato kromě glycinu, který nemá chirální uhlík a nelze jej proto zatřídit do {L}- ani {D}-řady).

Vlastnosti

Reaktivita

Základní reaktivitu, společnou všem aminokyselinám, podmiňují karboxylová skupina a aminoskupina. Aminokyseliny mohou díky těmto dvěma skupinám vstupovat do všech obvyklých reakcí, které tyto funkční skupiny poskytují i u jiných organických látek. Vytvářejí soli, probíhá na nich esterifikace, acetylace, dále dekarboxylace (odstranění karboxylové skupiny), deaminace (odstranění aminové skupiny). Mohou se přesouvat aminové skupiny z jedné molekuly na druhou (transaminace). Nejdůležitější reakcí je vznik peptidové vazby, kde reagují α-karboxylová skupina jedné aminokyseliny s α-aminoskupinou druhé za odštěpení molekuly vody.

Další reakce mohou probíhat na postranním řetězci aminokyselin. Jak konkrétně může postranní řetězec té které aminokyseliny reagovat, je dáno jeho strukturou. Možností je řada; např. hydroxylace, dehydratace či oxidace hydroxy-aminokyselin, tvorba thioéterů (disulfidových můstků) u cysteinu, tvorba Schiffových bází (aldiminů) u aminokyselin s dusíkem v postranním řetězci, substituce aromatických jader a heterocyklů atd.

Rozpustnost

Většina aminokyselin je snadno rozpustná v polárních rozpouštědlech (voda, etanol). Jsou nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech (benzen, hexan, ether).

Elektrochemické vlastnosti

Aminokyseliny obsahují přinejmenším dvě disociovatelné skupiny, -COOH (kyselý charakter) a -NH₂ (zásaditý charakter).

R-COOH $\rightleftharpoons$ R-COO⁻ + H⁺

R-NH₃⁺ $\rightleftharpoons$ R-NH₂ + H⁺

Při pH krve (7,4 resp. 7,1) existují karboxylové skupiny jako ionty R-COO⁻ a většina aminoskupin jako R-NH₃⁺. Vzniká tak amfion, obojetný ion, který nese kladný i záporný náboj.

Každá disociovatelná skupina je charakterizována svou disociační konstantou $K_{a}$. Izoelektrický bod je taková hodnota pH, při které má aminokyselina nulový celkový elektrický náboj (netvoří amfion). Izoelektrické pH u aminokyselin, které mají jednu kyselou a jednu zásaditou skupinu, leží uprostřed hodnot jejich $\mathrm {p} K_{a_{i}}$:

$\mathrm {p} I={\frac {\mathrm {p} K_{a_{1}}+\mathrm {p} K_{a_{2}}}{2}}\,$

Biogenní aminokyseliny

Kombinací těchto 20 (ve skutečnosti 21) biogenních aminokyselin jsou tvořeny všechny známé lidské bílkoviny.

• 

  Glycin

• 

  Alanin

• 

  Arginin

• 

  Asparagin

• 

  Kyselina asparagová

• 

  Cystein

• 

  Glutamin

• 

  Kyselina glutamová

• 

  Histidin

• 

  Isoleucin

• 

  Leucin

• 

  Lysin

• 

  Methionin

• 

  Fenylalanin

• 

  Prolin

• 

  Serin

• 

  Threonin

• 

  Tryptofan

• 

  Tyrosin

• 

  Valin

Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem

• Glycin Gly (G)
• Alanin Ala (A)
• Valin Val (V)
• Leucin Leu (L)
• Isoleucin Ile (I)

S karboxylovou nebo amidovou skupinou na postranním řetězci (kyselé skupiny)

• Kyselina asparagová Asp (D)
• Asparagin Asn (N)
• Kyselina glutamová Glu (E)
• Glutamin Gln (Q)

S aminovou skupinou na postranním řetězci (basické skupiny)

• Arginin Arg (R)
• Lysin Lys (K)

S aromatickým jádrem nebo hydroxylovou skupinou na postranním řetězci

• Histidin His (H)
• Fenylalanin Phe (F)
• Serin Ser (S)
• Threonin Thr (T)
• Tyrozin Tyr (Y)
• Tryptofan Trp (W)

Se sírou v postranním řetězci

• Methionin Met (M)
• Cystein Cys (C)

Iminokyseliny

• Prolin Pro (P)

21. aminokyselina

• Selenocystein SeCys – nahrazuje cystein v lidském enzymu glutathionperoxidáze a v enzymech některých bakterií

Esenciální aminokyseliny

Esenciální jsou ty, které si tělo nedokáže samo vytvořit (obsahují řetězce, které tělo nedokáže syntetizovat). Jsou to rozvětvené aminokyseliny valin, leucin, izoleucin, aromatická aminokyselina fenylalanin, dále tryptofan se složitým heterocyklem a aminokyseliny s obtížně syntetizovatelnými postranními řetězci lyzin, methionin a threonin. U esenciálních aminokyselin jsme tedy odkázáni na jejich příjem v potravě.

Neesenciální aminokyseliny

Neesenciální aminokyseliny za určitých podmínek dokáže lidský metabolismus vytvořit dokáže a díky tomu dokáže krýt jejich potřebu pro organismus. Jejich uhlíkový řetězec se vytváří například v Krebsově cyklu. Zdrojem aminodusíku je ale prakticky výhradně jiná aminokyselina, syntéza neesenciálních aminokyselin de novo je tedy podmíněna příjmem aspoň nějakých aminokyselin potravou, nebo jejich uvolněním ze zásobních bílkovin.

Odkazy

Související články

• Aminokyseliny (1. LF UK, NT)
• Důležité reakce aminokyselin

Externí odkazy

• Aminokyseliny (česká wikipedie)
• Amino acid (anglická wikipedie)

Použitá literatura

• MURRAY, Robert K, et al. Harperova Biochemie. 4. vydání. Jinočany : Nakladatelství H+H, 2002. 872 s. ISBN 80-7319-013-3.

• KOTLÍK, Bohumír a Květoslava RŮŽIČKOVÁ. Chémia II. v kocke. 1. vydání. Havlíčkův Brod : Fragment, 1996. 135 s. ISBN 80-88879-97-3.

• Přispěvatelé Wikipedie. Aminokyseliny [online]. Wikipedie: Otevřená encyklopedie, ©2011. Poslední revize 2010-12-06, [cit. 2011-01-08]. <https://cs.wikipedia.org/wiki/Aminokyseliny>.