Klasifikace a struktura proteinů
Z WikiSkript
- Proteiny jsou makromolekulární organické látky tvořené řetězcem aminokyselin vzájemně spojených peptidovou vazbou. Ta spojuje jednoduchou kovalentní vazbou aminoskupinu jedné aminokyseliny a karboxylovou skupinu druhé aminokyseliny. Polykondenzací vzniká různě dlouhý řetězec aminokyselin ukončený na jedné straně volnou aminoskupinou, N-konec, a na straně opačné volnou karboxylovou skupinou, C-konec.
- Peptidy představují oproti proteinům kratší řetězce aminokyselin (méně než 100) a mají molekulovou hmotnost pod 10 000.
Klasifikace proteinů[upravit | editovat zdroj]
- Proteiny můžeme dělit na dvě základní skupiny podle složení.
Jednoduché proteiny[upravit | editovat zdroj]
Jednoduché proteiny obsahují řetězce tvořené jen aminokyselinami. Rozlišujeme:
- Fibrilární proteiny – skleroproteiny
- Fibrilární proteiny, ve vodě nerozpustné, plní zejména strukturní funkce. Jednotlivé peptidové řetězce jsou vzájemně propojeny příčnými vazbami tak, že tvoří paralelně probíhající vlákna. Příkladem fibrilárních proteinů jsou kolagen či keratin, vyskytující se v chlupech, kůži či nehtech.
- Globulární proteiny – sféroproteiny
- Řetězec globulárních proteinů má kulovitý tvar umožňující zabalení hydrofobních částí molekuly dovnitř. Jsou proto ve vodě rozpustné, např. albumin.
Složené proteiny[upravit | editovat zdroj]
Složené proteiny obsahují kromě proteinové části i jinou neproteinovou strukturu. Rozlišujeme:
- Glykoproteiny – obsahující glykosidicky vázaný sacharid;
- Metaloproteiny – obsahující iont kovu (Fe, Cu), například ferritin nebo transferrin;
- Chromoproteiny – obsahující jako prostetickou skupinu pigment, například hemoglobin, cytochromy či myoglobin;
- Nukleoproteiny – obsahující navázané nukleové kyseliny;
- Lipoproteiny – obsahující lipidy.
Struktura proteinů[upravit | editovat zdroj]
V molekule proteinů můžeme rozlišit několik struktur:
Primární struktura[upravit | editovat zdroj]
- Primární struktura je podmíněna sekvencí aminokyselin v řetězci bílkoviny. Jejich pořadí čteme od N- k C-konci. Aminokyseliny řetězce jsou vzájemně spojeny peptidovými vazbami.
Sekundární struktura[upravit | editovat zdroj]
- Sekundární struktura je podmíněna vznikem vodíkových můstků mezi NH– a C=O skupinami peptidové vazby. Mezi nejčastější sekundární struktury patří alfa-helix a beta-skládaný list.
- Alfa-helix
- Řetězec bílkoviny je stočen do pravotočivé nebo levotočivé šroubovice s délkou jednoho závitu 3,6 aminokyselinových zbytků. Postranní řetězce vyčnívají směrem ven ze šroubovice.
- Beta-skládaný list
- Řetězce jsou dva, uspořádané rovnoběžně a antiparalelně. Vzájemně je stabilizují H-můstky.
- Kromě těchto dvou sekundárních struktur se vyskytuje i mnoho jiných, například Zn-prst nebo Leu-zip.
Terciární struktura[upravit | editovat zdroj]
- Terciární struktura popisuje prostorové uspořádání molekuly podmíněné interakcemi mezi vedlejšími skupinami řetězce – elektrostatickými silami, H-můstky, SH-vazbami, nepolárními interakcemi apod.
Kvarterní struktura[upravit | editovat zdroj]
- Kvarterní struktura popisuje prostorové uspořádání podjednotek proteinů složených z více než jednoho řetězce. Podjednotky nejsou vzájemně spojeny peptidovými vazbami.
- Denaturace je děj, při kterém dochází k narušení všech vyšších struktur proteinu kromě primární. Protein ztrácí svou funkčnost, jeho energetická hodnota ale zůstává zachována. Mezi příčiny mohou náležet vysoká teplota, změna pH nebo přítomnost solí těžkých kovů.
