Izoenzymy a izoformy enzymů: Porovnání verzí
Feedback

Z WikiSkript

m (styl, prolink)
m (typo)
 
(Není zobrazeno 6 mezilehlých verzí od 5 dalších uživatelů.)
Řádek 12: Řádek 12:
-------------------------------------------------------------------------------------------------------------->[[Kategorie:Vložené články]]
-------------------------------------------------------------------------------------------------------------->[[Kategorie:Vložené články]]


V organismu existují enzymy (tzv. izoenzymy), které katalyzují stejnou reakci, ale vzájemně se liší svými '''fyzikálně-chemickými vlastnostmi''' (odlišná afinita k substrátu, K<sub>M</sub>, citlivost k inhibitorům) a také '''výskytem v tkáních'''. Tyto geneticky podmíněné rozdíly (odlišná primární struktura DNA) například dovolují jistou regulaci podmínek, za jakých bude daná reakce v různých tkáních probíhat.
V organismu existují enzymy zvané '''izoenzymy''', které katalyzují stejnou reakci, ale vzájemně se liší svými '''fyzikálně-chemickými vlastnostmi''' (odlišná afinita k substrátu, K<sub>M</sub>, citlivost k inhibitorům) a také '''výskytem v tkáních'''. Tyto geneticky podmíněné rozdíly (odlišný sled [[nukleotid]]ů [[DNA]]) například dovolují jistou regulaci podmínek, za kterých bude daná reakce v různých tkáních probíhat.


[[Soubor:Hexokinaza,glukokinaza.png|náhled|Fosforylace glukózy]]
Názorným příkladem jsou izoenzymy katalyzující přeměnu [[Glukóza|glukózy]] na glukóza-6- fosfát (fosforylace glukózy) – '''glukokináza''' (nacházející se v hepatocytech a  β-buňkách pankreatu) a '''hexokináza''' (lokalizovaná v ostatních buňkách těla).  
Názorným příkladem jsou izoenzymy katalyzující přeměnu [[Glukóza|glukózy]] na glukóza-6- fosfát (fosforylace glukózy) – '''glukokináza''' (nacházející se v hepatocytech a  β-buňkách pankreatu) a '''hexokináza''' (lokalizovaná v ostatních buňkách těla).  
Glukokináza vykazuje '''nižší afinitu ke svému substrátu''' – glukóze (to vyjadřuje tzv. [[Faktory ovlivňující enzymovou aktivitu|K<sub>M</sub>]], pro glukokinázu je přibližně 10 mmol/l). To znamená, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá, pokud hladina glukózy v krvi dosáhne dostatečné výše (obvykle po jídle). Při normální [[glykemie|glykémi]] (mezi jídly) je glukokináza málo aktivní. Játra tak nechávají dostatek glukózy pro ostatní tkáně, které obsahují hexokinázu s hodnotou K<sub>M</sub> kolem 0,1 mmol/l.  
Glukokináza vykazuje '''nižší afinitu ke svému substrátu''' – glukóze (to vyjadřuje tzv. [[Faktory ovlivňující enzymovou aktivitu|K<sub>M</sub>]], pro glukokinázu je přibližně 10 mmol/l). To znamená, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá, pokud hladina glukózy v krvi dosáhne dostatečné výše (obvykle po jídle). Při normální [[glykemie|glykémii]] (mezi jídly) je glukokináza málo aktivní. Játra tak nechávají dostatek glukózy pro ostatní tkáně, které obsahují hexokinázu s hodnotou K<sub>M</sub> kolem 0,1 mmol/l.  
{{Podrobnosti | Embden-Meyerhof-Parnasova dráha }}
{{Podrobnosti | Embden-Meyerhof-Parnasova dráha }}
Kromě izoenzymů se v těle vyskytují i '''izoformy''' enzymů. Tyto mnohočetné formy enzymů pocházejí ze '''stejného genu''' (primární struktura DNA je stejná), ale liší se rozdílnými [[Posttranslační úpravy|posttranslačními modifikacemi]] či alternativním [[Posttranskripční úpravy|splicingem]] (sestřihem). Výsledkem je, že tyto enzymy mohou katalyzovat i různé reakce.
 
 
Kromě izoenzymů se v těle vyskytují i '''izoformy''' enzymů. Tyto mnohočetné formy enzymů pocházejí ze '''stejného genu''' (stejný sled nukleotidů DNA), ale liší se rozdílnými [[Posttranslační úpravy|posttranslačními modifikacemi]] či alternativním [[Posttranskripční úpravy|splicingem]] (sestřihem). Výsledkem je, že tyto enzymy mohou katalyzovat i různé reakce.


<noinclude>
<noinclude>
== Odkazy ==
{{Navbox - přeměna látek a energie v buňce}}
=== Zdroj ===
Fontana J., Trnka J., Maďa P., Ivák P. a kol.: Přeměna látek a energie v buňce. In: Funkce buněk a lidského těla : Multimediální skripta. Dostupné online z: [http://fblt.cz/skripta/ii-premena-latek-a-energie-v-bunce/]
</noinclude>
</noinclude>
[[Kategorie:Biochemie]]
[[Kategorie:Biochemie]]
[[Kategorie:FBLT]]
[[Kategorie:FBLT]]

Aktuální verze z 24. 11. 2024, 18:55


V organismu existují enzymy zvané izoenzymy, které katalyzují stejnou reakci, ale vzájemně se liší svými fyzikálně-chemickými vlastnostmi (odlišná afinita k substrátu, KM, citlivost k inhibitorům) a také výskytem v tkáních. Tyto geneticky podmíněné rozdíly (odlišný sled nukleotidů DNA) například dovolují jistou regulaci podmínek, za kterých bude daná reakce v různých tkáních probíhat.

Fosforylace glukózy

Názorným příkladem jsou izoenzymy katalyzující přeměnu glukózy na glukóza-6- fosfát (fosforylace glukózy) – glukokináza (nacházející se v hepatocytech a β-buňkách pankreatu) a hexokináza (lokalizovaná v ostatních buňkách těla). Glukokináza vykazuje nižší afinitu ke svému substrátu – glukóze (to vyjadřuje tzv. KM, pro glukokinázu je přibližně 10 mmol/l). To znamená, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá, pokud hladina glukózy v krvi dosáhne dostatečné výše (obvykle po jídle). Při normální glykémii (mezi jídly) je glukokináza málo aktivní. Játra tak nechávají dostatek glukózy pro ostatní tkáně, které obsahují hexokinázu s hodnotou KM kolem 0,1 mmol/l.

Informace.svg Podrobnější informace naleznete na stránce Embden-Meyerhof-Parnasova dráha .


Kromě izoenzymů se v těle vyskytují i izoformy enzymů. Tyto mnohočetné formy enzymů pocházejí ze stejného genu (stejný sled nukleotidů DNA), ale liší se rozdílnými posttranslačními modifikacemi či alternativním splicingem (sestřihem). Výsledkem je, že tyto enzymy mohou katalyzovat i různé reakce.