Hydroxyprolin: Porovnání verzí
(Nový článek - první. :)) značka: editace z Vizuálního editoru |
(Další hypertextové odkazy) značka: editace z Vizuálního editoru |
||
| (Není zobrazena jedna mezilehlá verze od jednoho dalšího uživatele.) | |||
| Řádek 1: | Řádek 1: | ||
=== Základní charakteristika === | === Základní charakteristika === | ||
Hydroxyprolin (Hyp, O) je neesenciální, nekódující proteinogenní aminokyselina. Vzniká hydroxylací prolinu a spolu s hydroxylysinem hraje zásadní roli ve stabilizaci trojšroubovice kolagenu, konkrétně ve stabilizaci α-řetězců kolagenu prostřednictvím vodíkových můstků. | Hydroxyprolin (Hyp, O) je neesenciální, nekódující proteinogenní [[Aminokyseliny|aminokyselina]]. Vzniká hydroxylací [[Prolin|prolinu]] a spolu s [[Hydroxylysin|hydroxylysinem]] hraje zásadní roli ve stabilizaci trojšroubovice kolagenu, konkrétně ve stabilizaci α-řetězců [[Kolagen|kolagenu]] prostřednictvím [[Síly působící mezi molekulami|vodíkových můstků]]. | ||
=== Chemická struktura a vlastnosti === | === Chemická struktura a vlastnosti === | ||
| Řádek 9: | Řádek 9: | ||
'''Kódování:''' Třípísmenkové „Hyp“, jednopísmenkové „O“ | '''Kódování:''' Třípísmenkové „Hyp“, jednopísmenkové „O“ | ||
Hydroxyprolin je derivát L-α-prolinu (aminokyseliny s pyrrolidinovým kruhem), jehož struktura obsahuje hydroxylovou skupinu na uhlíku s lokantem 4. Tato hydroxylová skupina zvyšuje schopnost molekuly tvořit vodíkové můstky, což je klíčové pro stabilitu kolagenu. | Hydroxyprolin je derivát [[Prolin|L-α-prolinu]] (aminokyseliny s pyrrolidinovým kruhem), jehož struktura obsahuje hydroxylovou skupinu na uhlíku s lokantem 4. Tato hydroxylová skupina zvyšuje schopnost molekuly tvořit [[Chemická vazba|vodíkové můstky]], což je klíčové pro stabilitu kolagenu. | ||
===== Stereochemie ===== | ===== Stereochemie ===== | ||
| Řádek 25: | Řádek 25: | ||
===== Pozice v kolagenu ===== | ===== Pozice v kolagenu ===== | ||
V primární sekvenci fibrilárních proteinů tvořících kolagen (-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-) je každou třetí aminokyselinou glycin. Pozice X a Y obsazují aminokyseliny, přičemž nejdůležitější je prolin. V pozici Y se často vyskytuje 4-hydroxyprolin, méně často 5-hydroxylysin nebo 3-hydroxyprolin. | V primární sekvenci fibrilárních proteinů tvořících kolagen (-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-) je každou třetí aminokyselinou [[glycin]]. Pozice X a Y obsazují aminokyseliny, přičemž nejdůležitější je prolin. V pozici Y se často vyskytuje 4-hydroxyprolin, méně často 5-hydroxylysin nebo 3-hydroxyprolin. | ||
=== Vznik === | === Vznik === | ||
Hydroxyprolin vzniká posttranslační modifikací L-α-proteinogenní kódované aminokyseliny – prolinu. Tento proces probíhá během biosyntézy kolagenu v endoplazmatickém retikulu. | Hydroxyprolin vzniká posttranslační modifikací L-α-proteinogenní kódované aminokyseliny – [[Prolin|prolinu]]. Tento proces probíhá během biosyntézy kolagenu v endoplazmatickém retikulu. | ||
'''Proces hydroxylace:''' | '''Proces hydroxylace:''' | ||
'''1. Enzymatická reakce:''' Hydroxylaci katalyzuje enzym prolylhydroxyláza (patřící do skupiny oxidáz). | '''1. Enzymatická reakce:''' Hydroxylaci katalyzuje enzym prolylhydroxyláza (patřící do skupiny [[Oxidasy|oxidáz]]). | ||
'''2. Kofaktory:''' Pro reakci jsou nezbytné: | '''2. Kofaktory:''' Pro reakci jsou nezbytné: | ||
| Řádek 38: | Řádek 38: | ||
• Kyslík (O₂), | • Kyslík (O₂), | ||
• Askorbát (vitamin C), | • [[Kyselina askorbová|Askorbát (vitamin C)]], | ||
• Železo (Fe²⁺), | • Železo (Fe²⁺), | ||
| Řádek 44: | Řádek 44: | ||
• Redukční činidlo – 2-oxoglutarová kyselina, která přijímá jeden atom z dvouatomové molekuly O₂ a mění se na kyselinu jantarovou. | • Redukční činidlo – 2-oxoglutarová kyselina, která přijímá jeden atom z dvouatomové molekuly O₂ a mění se na kyselinu jantarovou. | ||
'''3. Význam:''' Hydroxylace prolinu je nezbytná pro tvorbu vodíkových můstků mezi | '''3. Význam:''' Hydroxylace prolinu je nezbytná pro tvorbu vodíkových můstků mezi α-řetězci kolagenu, což zajišťuje jeho mechanickou pevnost. | ||
=== Využití === | === Využití === | ||
| Řádek 51: | Řádek 51: | ||
Hydroxyprolin slouží jako biomarker metabolismu kolagenu. Zvýšené hladiny hydroxyprolinu v krvi nebo moči mohou indikovat poruchy metabolismu pojivových tkání, jako například: | Hydroxyprolin slouží jako biomarker metabolismu kolagenu. Zvýšené hladiny hydroxyprolinu v krvi nebo moči mohou indikovat poruchy metabolismu pojivových tkání, jako například: | ||
• Osteoporóza, | • [[Osteoporóza]], | ||
• Pagetova choroba, | • [[Pagetova choroba]], | ||
• Nadměrná degradace pojivových tkání. | • Nadměrná degradace pojivových tkání. | ||
| Řádek 59: | Řádek 59: | ||
'''Modelová sloučenina''' | '''Modelová sloučenina''' | ||
Hydroxyprolin se využívá ke studiu struktury a stability proteinů, zejména kolagenu, díky své schopnosti tvořit vodíkové vazby. | Hydroxyprolin se využívá ke studiu struktury a stability [[Protein|proteinů]], zejména kolagenu, díky své schopnosti tvořit [[Síly působící mezi molekulami|vodíkové vazby]]. | ||
'''Doplňky stravy''' | '''Doplňky stravy''' | ||
Aktuální verze z 6. 3. 2025, 11:33
Základní charakteristika[upravit | editovat zdroj]
Hydroxyprolin (Hyp, O) je neesenciální, nekódující proteinogenní aminokyselina. Vzniká hydroxylací prolinu a spolu s hydroxylysinem hraje zásadní roli ve stabilizaci trojšroubovice kolagenu, konkrétně ve stabilizaci α-řetězců kolagenu prostřednictvím vodíkových můstků.
Chemická struktura a vlastnosti[upravit | editovat zdroj]
Systematický název dle IUPAC: (2S,4R)-4-hydroxypyrrolidin-2-karboxylová kyselina
Molekulární vzorec: C₅H₉NO₃
Kódování: Třípísmenkové „Hyp“, jednopísmenkové „O“
Hydroxyprolin je derivát L-α-prolinu (aminokyseliny s pyrrolidinovým kruhem), jehož struktura obsahuje hydroxylovou skupinu na uhlíku s lokantem 4. Tato hydroxylová skupina zvyšuje schopnost molekuly tvořit vodíkové můstky, což je klíčové pro stabilitu kolagenu.
Stereochemie[upravit | editovat zdroj]
Hydroxyprolin obsahuje dvě stereogenní centra na uhlících s lokanty 2 a 4, což umožňuje existenci čtyř stereoisomerů:
1. (2S,4R)-4-hydroxyprolin – biologicky významný izomer.
2. (2S,4S)-4-hydroxyprolin – syntetický izomer.
3. (2R,4R)-4-hydroxyprolin – syntetický izomer.
4. (2R,4S)-4-hydroxyprolin – syntetický izomer.
Biologicky aktivní je pouze konfigurace (2S,4R), zatímco ostatní izomery se nevyskytují volně v přírodě a využívají se při chemických studiích.
Pozice v kolagenu[upravit | editovat zdroj]
V primární sekvenci fibrilárních proteinů tvořících kolagen (-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-) je každou třetí aminokyselinou glycin. Pozice X a Y obsazují aminokyseliny, přičemž nejdůležitější je prolin. V pozici Y se často vyskytuje 4-hydroxyprolin, méně často 5-hydroxylysin nebo 3-hydroxyprolin.
Vznik[upravit | editovat zdroj]
Hydroxyprolin vzniká posttranslační modifikací L-α-proteinogenní kódované aminokyseliny – prolinu. Tento proces probíhá během biosyntézy kolagenu v endoplazmatickém retikulu.
Proces hydroxylace:
1. Enzymatická reakce: Hydroxylaci katalyzuje enzym prolylhydroxyláza (patřící do skupiny oxidáz).
2. Kofaktory: Pro reakci jsou nezbytné:
• Kyslík (O₂),
• Železo (Fe²⁺),
• Redukční činidlo – 2-oxoglutarová kyselina, která přijímá jeden atom z dvouatomové molekuly O₂ a mění se na kyselinu jantarovou.
3. Význam: Hydroxylace prolinu je nezbytná pro tvorbu vodíkových můstků mezi α-řetězci kolagenu, což zajišťuje jeho mechanickou pevnost.
Využití[upravit | editovat zdroj]
Diagnostika
Hydroxyprolin slouží jako biomarker metabolismu kolagenu. Zvýšené hladiny hydroxyprolinu v krvi nebo moči mohou indikovat poruchy metabolismu pojivových tkání, jako například:
• Osteoporóza,
• Nadměrná degradace pojivových tkání.
Modelová sloučenina
Hydroxyprolin se využívá ke studiu struktury a stability proteinů, zejména kolagenu, díky své schopnosti tvořit vodíkové vazby.
Doplňky stravy
Hydroxyprolin je součástí doplňků stravy určených k podpoře zdraví kloubů, kůže a pojivových tkání díky své klíčové roli při syntéze kolagenu.
Závěr[upravit | editovat zdroj]
Hydroxyprolin představuje jednu z nejdůležitějších aminokyselin pro stabilitu a funkci kolagenu v lidském těle. Jeho význam spočívá nejen v biochemických procesech spojených s tvorbou pojivových tkání, ale také v diagnostice poruch metabolismu kolagenu a jeho využití v medicíně i doplňcích stravy.
