Glykogen

Struktura glykogenu

Glykogen je u živočichů zásobním polysacharidem. Je překlenovací energetickou složkou organismu v době mezi jídly – syntetizuje se po jídle a přísunu živin do těla, degraduje se při hladovění a výdeji energie.

Stavba glykogenu

Vazby mezi monomery

Glykogen je polysacharid se strukturou větvené levotočivé šroubovice, sestavené z monomeru D-glukózy. Monomery jsou propojeny vazbou α1,4 na každé větvi, tyto větve jsou k dalším větvím připojeny přes vazbu α1,6. Celá struktura drží pomocí speciálního kotvícího proteinu glykogeninu. Při syntéze i degradaci jsou přítomny odlišné speciální enzymy, které glukózové jednotky postupně připojují nebo odštěpují z celkové struktury.

Lokalizace glykogenu

Orgánově je glykogen hustě lokalizován v játrech, odkud se snadno může mobilizovat a díky tomu je jeho zastoupení značně proměnlivé. Z celkového glykogenu v těle na játra připadá však jen cca 10 %. Hlavní zásobárnou je tedy svalový glykogen, který představuje naprostou většinu ze zbytku celého obsahu. Ve svalové tkáni je sice méně zastoupen, ale díky mnohem vyšší hmotě svalů než jater převyšuje celkové zastoupení. Tento glykogen je však hůře mobilizovatelný, pomáhá svalové práci a nikdy nepoklesne na nulu.

Na buněčné úrovni je glykogen uložen v cytosolu jako 10–40 nm velká granula, které je možno spatřit na elektronogramech. Tato granula mají vysokou hustotu, obsahují glykogen, enzymy degradace a syntézy i s regulátory reakcí.

Glykogenolýza

Glykogen se neštěpí klasicky hydrolýzou, nýbrž fosforolyticky. Produktem takového štěpení je glukóza-1-fosfát. Reakce je in vivo nevratná:

• glykogen + H₃PO₄ → glukóza-1-fosfát + glykogen (−1 monomer)

• tuto reakci katalyzuje fosforyláza a (glykogenfosforyláza) za kooperaci pyridoxalfosfátu

• enzym se vyskytuje ve dvou formách – aktivní fosforyláza a, neaktivní fosforyláza b

Degradace má svůj začátek na neredukujícím konci glukózy s hydroxidovou skupinou na čtvrtém uhlíku. Odtud pokračuje, dokud se reakce nezastaví cca 4 monomery před větvením. Dál nemůže fosforolytický enzym pokračovat, nastupuje tedy linearizační enzym transferasa (α-1,4-transglykosylasa), která přenese 3 monomery na neredukující konec sousedního řetězce. Zbude tak jediná glukózová jednotka na originálním řetězci, která podlehne hydrolýze stejného enzymu. Transferasa má tak dvojí aktivitu.

Asi 10 % glykogenu přetrvává po degradaci a slouží jako primer k syntéze nového glykogenu.

Produkt glukóza-1-fosfát je za pomoci fosfoglukomutasy převeden na glukózu-6-fosfát a následně může být pozměněn na volnou glukózu (zajišťuje glukóza-6-fosfatasa).

Glykogeneze

Syntéza glykogenu iniciuje z glukózy-1-fosfát, která se spojí katalýzou enzymu UDP-glukózadifosforyláza s uridintrifosfátem (UTP) za vzniku uridindifosfátglukózy UDP~G. Je to energeticky bohatší forma, která je schopna se napojit na neredukující konec glykogenové jednotky.

Glykogensynthasa tak postupně prodlužuje řetězec za pomoci větvícího enzymu (amylo(1,4→1,6)transglykosylasa).

Regulace

Allosterická regulace:

• fosforyláza b je aktivována fosforylací příslušnou kinázou na fosforylázu a, opačně je fosfatasou inaktivována,

• inhibitory reakce jsou ATP, Glc-6-P, volná glukóza,
• aktivátorem reakce je AMP,

• glykogensyntasa je nastavena opačně jak fosforyláza b – kinázami je její funkce potlačena, fosfatasami je aktivována.

Hormonální regulace:

• glukagon, adrenalin – váží se na povrchové receptory buněk, cAMP v roli druhého posla aktivuje příslušnou kinázu,
• inzulín aktivuje enzymy k degradaci cAMP, tím potlačí degradaci.

Odkazy

Související články

• Glykogeneze (heslo)
• Glykogenolýza (heslo)
• Glykogenózy

Použitá literatura

• LEDVINA, Miroslav, et al. Biochemie pro studující medicíny. I. díl. 2. vydání. Praha : Karolinum, 2009. 269 s. s. 136-143. ISBN 978-80-246-1416-8.