Kolagen

Kolagen je skleroprotein, extracelulární, ve vodě nerozpustná bílkovina a tvoří základní stavební hmotu pojivových tkání. Tvoří 25 - 30 % všech proteinů v těle savců, ve formě kolagenních vláken je složkou mezibuněčné hmoty. V současnosti je známo nejméně 27 rozdílných typů kolagenů. Kolagenní vlákna často tvoří svazky, které měří v průměru 0,5 - 15 μm. Je zodpovědný za pružnost, pevnost, správné navlhčení kůže a soustavné ponoření jejích buněk. Následkem stárnutí nastává deficit kolagenu, což je např. příčinou tvorby vrásek.

Syntéza kolagenu

Syntéza kolagenu probíhá na polyribozomech, které se vážou na membránu drsného endoplazmatického retikula (GER). Vzniklé polypeptidové řetězce protokolagenu jsou segregovány v jeho cisternách, kde dochází k iniciální glykosylaci a hydroxylaci. Hydroxylace probíhá na aminokyselinových zbytcích prolinu a lysinu, vzniká tak hydroxyprolin a hydroxylysin. Na konci každého řetězce protokolagenu se nacházejí registrační peptidy, které zabraňují předčasné intracelulární polymerizaci vzniklých molekul. Zároveň napomáhají vytvoření trojité šroubovice vždy ze tří řetězců protokolagenu - vzniká tak prokolagen. Z GER je prokolagen transportován do Golgiho komplexu, kde je kondenzován a obalen membránou sekrečních vezikul. Následně je procesem exocytózy uvolňován do extracelulárního prostoru.

Enzym prokolagenpeptidáza odštěpuje v extracelulárním prostoru od prokolagenu registrační peptidy a vznikne tak tropokolagen. Molekula tropokolagenu je dlouhá 280 nm, v průměru měří asi 1,5 nm.

Sousední buňky uspořádávají tropokolagen stupňovitým způsobem a vytvářejí kolagenní fibrily, z fibril dále utvářejí vlákna. Vlákna jsou stabilizována enzymem lyzyloxidázou pomocí vzájemných vazeb lysinových a hydroxylysinových zbytků v sousedních molekulách tropokolagenu.