Kolagen
Kolagen je skleroprotein, extracelulární, ve vodě nerozpustná bílkovina a tvoří základní stavební hmotu pojivových tkání. Tvoří 25 - 30 % všech proteinů v těle savců, ve formě kolagenních vláken je složkou mezibuněčné hmoty. V současnosti je známo nejméně 27 rozdílných typů kolagenů. Kolagenní vlákna často tvoří svazky, které měří v průměru 0,5 - 15 μm. Je zodpovědný za pružnost, pevnost, správné navlhčení kůže a soustavné ponoření jejích buněk. Následkem stárnutí nastává deficit kolagenu, což je např. příčinou tvorby vrásek.
Syntéza kolagenu
Syntéza kolagenu probíhá na polyribozomech, které se vážou na membránu drsného endoplazmatického retikula (GER). Vzniklé polypeptidové řetězce protokolagenu jsou segregovány v jeho cisternách, kde dochází k iniciální glykosylaci a hydroxylaci. Hydroxylace probíhá na aminokyselinových zbytcích prolinu a lysinu, vzniká tak hydroxyprolin a hydroxylysin. Na konci každého řetězce protokolagenu se nacházejí registrační peptidy, které zabraňují předčasné intracelulární polymerizaci vzniklých molekul. Zároveň napomáhají vytvoření trojité šroubovice vždy ze tří řetězců protokolagenu - vzniká tak prokolagen. Z GER je prokolagen transportován do Golgiho komplexu, kde je kondenzován a obalen membránou sekrečních vezikul. Následně je procesem exocytózy uvolňován do extracelulárního prostoru.
Enzym prokolagenpeptidáza odštěpuje v extracelulárním prostoru od prokolagenu registrační peptidy a vznikne tak tropokolagen. Molekula tropokolagenu je dlouhá 280 nm, v průměru měří asi 1,5 nm.
Sousední buňky uspořádávají tropokolagen stupňovitým způsobem a vytvářejí kolagenní fibrily, z fibril dále utvářejí vlákna. Vlákna jsou stabilizována enzymem lyzyloxidázou pomocí vzájemných vazeb lysinových a hydroxylysinových zbytků v sousedních molekulách tropokolagenu.
Typy kolagenu
Struktura jednotlivých typů kolagenů se liší sekvencemi aminokyselin v polypeptidových řetězcích. Tyto rozdíly se odrážejí především ve stupni polymerizace a agregace molekul. Zde jsou nejdůležitější typy:
Kolagen typu I je nejrozšířenějším typem kolagenu v organismu. Fibrily (v průměru 75 nm) tvoří silná vlákna (v průměru 1 - 20 μm) a svazky vláken, které už mohou být viděny pouhým okem. K větvení dochází pouze v případě, že vlákna přecházejí z jednoho svazku do druhého. Tento typ kolagenu nacházíme ve šlachách, ve vazech, v kosti, ve škáře, v pouzdrech orgánů a v řídkém vazivu.
Kolagen typu II se vyskytuje hlavně v buněčné hmotě hyalinní a elastické chrupavky. Tvoří tenké fibrily ( v průměru 20 nm), které neagregují ve vlákna.
Kolagen typu III je podobný typu I, ale obsahuje více proteoglykanů a glykoproteinů. Proto se k jeho barvení užívá metoda PAS nebo se barví solemi stříbra. Fibrily kolagenu typu III (prům. 45 nm) agregují v tenká vlákna ( 0,2 - 2 μm) a tvoří retikulární síť. Vlákna jsou volněji a méně pravidelně uspořádány než vlákna kolagenu I. Retikulární vlákna poskytují oporu měkkým, poddajným tkáním - např. hladkým svalovým buňkám, nervovým vláknům, adipocytům. Retikulární vlákna dále nacházíme v hemopoetických tkáních a v retikulární lamině bazálních lamin epitelů.
Kolagen typu IV netvoří fibrily ani vlákna, tropokolagen je často nepolymerizován. Vyskytuje se v oblasti bazálních lamin.
Kolagen typu V je příbuzný typu IV a nachází se v zevních laminách svalových buněk, adipocytů a gliových buněk.
Kolagen typu VI je také příbuzný typu IV. Vyskytuje se v intersticiální tkáni.
Kolagen typu VII tvoří kotvící fibrily, které zpevňují spojení dermis a epidermis. Je podobný typu II.
Kolagen typu X se nachází v matrix, která obklopuje hypertrofické chondrocyty v chrupavce růstové ploténky v místech, kde bude vznikat kost.
Kolageny typu IX a XI se nalézají v chrupavce spolu s typem II.
