Architektura biologických membrán: Porovnání verzí
m (edit) |
m (edit) |
||
Řádek 9: | Řádek 9: | ||
'''Polární''' část je tvořena '''fosfátovou skupinou''', případně na ni navázanými skupinami – tato část je obrácena směrem '''do vodného prostředí''' (nebo k jinému polárnímu rozpouštědlu). | '''Polární''' část je tvořena '''fosfátovou skupinou''', případně na ni navázanými skupinami – tato část je obrácena směrem '''do vodného prostředí''' (nebo k jinému polárnímu rozpouštědlu). | ||
'''2) Nepolární (hydrofobní) část''' | |||
'''Nepolární''' část vytvářejí '''řetězce MK''' obrácené proti sobě a tvořící tak '''hydrofobní jádro membrány'''. Právě na základě hydrofobních interakcí mají fosfolipidy tendenci shlukovat se a tvořit membrány. | '''Nepolární''' část vytvářejí '''řetězce MK''' obrácené proti sobě a tvořící tak '''hydrofobní jádro membrány'''. Právě na základě hydrofobních interakcí mají fosfolipidy tendenci shlukovat se a tvořit membrány. | ||
Řádek 15: | Řádek 15: | ||
Molekula fosfolipidu tedy obsahuje jak polární, tak nepolární části, jedná se o tzv. '''amfipatickou molekulu'''. | Molekula fosfolipidu tedy obsahuje jak polární, tak nepolární části, jedná se o tzv. '''amfipatickou molekulu'''. | ||
Historická korelace | ==Historická korelace== | ||
Současně používaný model popisující strukturu biologických membrán vytvořili v roce 1972 S.J. Singer a G.L. Nicolson. Podle tohoto fluidně mozaikového modelu můžeme membrány považovat za formu 2-dimensionální kapaliny, ve které molekuly fosfolipidů a proteinů v různé míře difundují. | Současně používaný model popisující strukturu biologických membrán vytvořili v roce 1972 S.J. Singer a G.L. Nicolson. Podle tohoto '''fluidně mozaikového modelu''' můžeme membrány považovat za formu '''2-dimensionální kapaliny''', ve které molekuly fosfolipidů a proteinů v různé míře difundují. | ||
Pohyblivost fosfolipidů je mnohem vyšší než mobilita ostatních komponent membrán. Proto místa, ve kterých jsou proteiny či cholesterol v membráně zabudovány, vykazují nižší laterální pohyblivost a membránu tak stabilizují (týká se to zejména cholesterolu). Části membrány tvořené převážně lipidy se někdy mohou překlopit na opačnou stranu tzv. flip-flop mechanismem. | Pohyblivost fosfolipidů je mnohem vyšší než mobilita ostatních komponent membrán. Proto místa, ve kterých jsou proteiny či cholesterol v membráně zabudovány, vykazují nižší laterální pohyblivost a membránu tak stabilizují (týká se to zejména cholesterolu). Části membrány tvořené převážně lipidy se někdy mohou překlopit na opačnou stranu tzv. flip-flop mechanismem. |
Verze z 18. 10. 2015, 00:10
Základní architekturu cytoplazmatické membrány tlusté přibližně 6-10 nm tvoří fosfolipidová dvojvrstva prostoupená proteiny a cholesterolem. Na bílkoviny i fosfolipidy mohou být navázány sacharidy, které tak tvoří glykolipidy a glykoproteiny. Tato základní stavba, u membrán jednotlivých organel v různé míře pozměněná, ovlivňuje fyzikálně-chemické vlastnosti membrán (zejména jejich propustnost) úzce související s funkcí a průběhem biochemických procesů v příslušné organele.
Příkladem může být myelinová pochva neuronů, v níž činí poměr proteinů k lipidům 19 % : 81 % (což zapříčiňuje jejich vynikající izolační vlastnosti) nebo vnitřní membrána mitochondrií, ve které se poměr obrací ve prospěch proteinů 76 % : 24 % (a souvisí s její značnou nepropustností i pro látky, jež membránami běžně procházejí).
Molekuly fosfolipidů tvoří dvě fyzikálně odlišné části:
1) Polární (hydrofilní) část
Polární část je tvořena fosfátovou skupinou, případně na ni navázanými skupinami – tato část je obrácena směrem do vodného prostředí (nebo k jinému polárnímu rozpouštědlu).
2) Nepolární (hydrofobní) část
Nepolární část vytvářejí řetězce MK obrácené proti sobě a tvořící tak hydrofobní jádro membrány. Právě na základě hydrofobních interakcí mají fosfolipidy tendenci shlukovat se a tvořit membrány.
Molekula fosfolipidu tedy obsahuje jak polární, tak nepolární části, jedná se o tzv. amfipatickou molekulu.
Historická korelace
Současně používaný model popisující strukturu biologických membrán vytvořili v roce 1972 S.J. Singer a G.L. Nicolson. Podle tohoto fluidně mozaikového modelu můžeme membrány považovat za formu 2-dimensionální kapaliny, ve které molekuly fosfolipidů a proteinů v různé míře difundují.
Pohyblivost fosfolipidů je mnohem vyšší než mobilita ostatních komponent membrán. Proto místa, ve kterých jsou proteiny či cholesterol v membráně zabudovány, vykazují nižší laterální pohyblivost a membránu tak stabilizují (týká se to zejména cholesterolu). Části membrány tvořené převážně lipidy se někdy mohou překlopit na opačnou stranu tzv. flip-flop mechanismem.
Fluidita membrány závisí především na:
1) Teplotě: při vyšší teplotě je membrána pohyblivější, tzv. fáze gel, při teplotách nižších je tužší, tzv. fáze sol
2) Podílu nenasycených MK: čím je jejich obsah vyšší, tím je membrána pohyblivější (fáze gel)
Proteiny tvoří základní složku buněčných membrán. Podle jejich uložení v membráně je rozdělujeme na periferní a integrální proteiny:
1) Periferní proteiny Periferní proteiny neprostupují do hydrofobního jádra membrány, vážou se jen na její povrch (z extra- nebo intracelulární strany), a proto se dají od membrány oddělit bez jejího poškození. Interakce, které se vazeb účastní jsou především elektrostatické síly a vodíkové můstky.
2) Integrální proteiny Integrální proteiny membránou prostupují, a to buď v celé její tloušťce (tzv. transmembránové proteiny) nebo do různé hloubky. Oddělení těchto proteinů od membrány je spojeno s narušením její integrity.
Proteiny plní v biologických membránách řadu funkcí: receptorovou, transportní či enzymatickou.
Cholesterol tvoří asi jednu čtvrtinu všech lipidů v membráně. Molekula cholesterolu, podobně jako molekula fosfolipidů, má díky OH- skupině navázané na třetí uhlík amfipatický charakter. Základní funkcí cholesterolu v membránách živočišných buněk je jejich stabilizace a snižování fluidity.
Odkazy
Zdroj
Fontana J., Trnka J., Maďa P., Ivák P. a kol.: Přeměna látek a energie v buňce. In: Funkce buněk a lidského těla : Multimediální skripta. Dostupné online z: [1]