Myofibrila: Porovnání verzí
Feedback

Z WikiSkript

Vizuální
m (→‎Sarkoméra: úprava)
m (Pravopis)
 
(Není zobrazeno 15 mezilehlých verzí od 3 dalších uživatelů.)
Řádek 1: Řádek 1:
__noTOC__
'''Myofibrily''' jsou fibrilární proteinové komplexy, které představují funkční podstatu [[sval|svalového vlákna]]. Soubor myofibril tvoří kontraktilní aparát svalového vlákna.
'''Myofibrily''' jsou fibrilární proteinové komplexy, které představují funkční podstatu [[sval|svalového vlákna]]. Soubor myofibril tvoří kontraktilní aparát svalového vlákna.


== Stavební kameny ==
== Stavební kameny ==
[[Soubor:Myofibril.svg|náhled|300px|Schematické znázornění struktury myofibrily (světlejší část je žlutá, tmavší je červená)]]
# '''Myosin''' – vláknitý protein, základ ''tlustých filament''
# '''Myosin''' – vláknitý protein, základ ''tlustých filament''
# '''F-aktin''' – vláknitý protein, základ ''tenkých filament''
# '''F-aktin''' – vláknitý protein, základ ''tenkých filament''
Řádek 30: Řádek 28:
* Troponin I – inhibuje na aktinu vazné místo pro myosin
* Troponin I – inhibuje na aktinu vazné místo pro myosin


==Sarkoméra==
==Sarkomera==
[[Soubor:Tropomyosin unbound to actin.png|náhled|Aktin a tropomyosin]]
[[Soubor:Myofibril.svg|náhled|300px|Schematické znázornění struktury myofibrily (světlejší část je žlutá, tmavší je červená)]]
Sarkoméra je základní funkční a strukturální jednotka '''myofibril'''. Každou myofibrilu tvoří překrývající se [[aktin]]ová  a [[myosin]]ová myofilamenta. Jejich podélné uspořádání vytváří charakteristické příčné pruhování. Ke strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a [[nebulín]], k regulačním [[tropomyozín]] a [[troponín]].  
Sarkomera je základní funkční a strukturální jednotka '''myofibril'''. Každou myofibrilu tvoří překrývající se [[aktin]]ová  a [[myosin]]ová myofilamenta. Jejich podélné uspořádání vytváří charakteristické příčné pruhování. Ke strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a nebulín, k regulačním tropomyozín a [[troponín]].  


===Uspořádání myofilament===
'''Uspořádání myofilament:'''
[[Soubor:Sarcomere.gif|náhled|Sarkoméra]]
* '''I-proužek''' - isotropní aktinová filamenta (7 nm);
* '''I-proužek''' - isotropní aktinová filamenta (7 nm)
* '''A-proužek''' - anizotropní myosinová filamenta (15 nm).
* '''A-proužek''' - anizotropní myosinová filamenta (15 nm)
Aktinová filamenta zasahují jejich volným koncem do A-proužku a vytváří '''H-zónu'''. Dvě navazující sarkomery jsou spojeny v '''Z-linii''' (telofragma). Zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomer do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást ploténky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu.  
Aktinová filamenta zasahují jejich volným koncem do A-proužku a vytváří '''H-zónu'''. Dvě navazující sarkomery jsou spojeny v '''Z-linii''' (telofragma). Zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomer do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást ploténky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu.  


Řádek 43: Řádek 40:


== Mechanismus kontrakce ==
== Mechanismus kontrakce ==
Kontraktilní schopnost – klouzání tenkých a tlustých filament proti sobě, aktivní proces – sarkoméra se zkracuje, I-proužek se zužuje, A-proužek stejně široký, H-proužek postupně mizí
[[Soubor:Muscle Contraction.svg|náhled|Svalová kontrakce]]
Globulární segment tlustého filamenta vazné místo pro ATP + ATP-ázovou aktivitu. Dodávka ATP zajištěna mitochondriemi obklopujícími myofibrilami.
Mechanismus kontrakce je aktivní proces, který zahrnuje '''zkrácení sarkomery'''. Zúžuje se I-proužek, A-proužek zůstává stejně široký a H-proužek postupně mizí.
 
Globulární segment tlustého filamenta má vazné místo pro ATP, které dodávají mitochondrie obklopující myofibrily. V klidovém stavu blokuje tropomyosin spojení [[myosin]]u s [[Aktín|aktinem]].  


V klidu – myosin se nemůže spojit s aktinem – vazné místo na aktinu blokováno tropomyosinem → [[ATP]] vázán na globulární segment myosinu, ale neprobíhá hydrolýza. Změna při zvýšení hladiny kalciových iontů v cytoplazmě nad prahovou hodnotu → vazba Ca<sup>2+</sup> na Troponin C – změna konfigurace troponinovýho komplexu → tropomyosin tažen hlouběji do žlábku aktinového vlákna → odkrytí vazného místa pro myosin = aktin-myosinový komplex → hydrolýza ATP – ohnutí globulárního segmentu myosinu o 45° → posunutí tenkého a tlustého filamenta proti sobě, tenké taženo směrem do A-proužku
# Při změně hladiny kalciových iontů v cytoplazmě nad prahovou hodnotu dojde k vazbě Ca<sup>2+</sup> na Troponin C.
# Následně se změní konfigurace troponinového komplexu a tropomyosin je tažen do žlábku aktinového vlákna; tento proces odkryje vazné místo myosinu a vzniká '''aktin-myosinový komplex'''.
# Dochází k hydrolýze ATP a ohnutí globulárního segmentu myosinu o 45°. Tenké a tlusté filamentum se pohne proti sobě; tenké filamentum je taženo směrem do A-proužku.


Uvolnění vazby aktin-myosin jen v přítomnosti ATP obsazující vazné místo na glob. segmentu myosinu, uvolněné po hydrolýze předchozí molekuly – glob. segment do původní polohy, ale kvůli předchozímu posunu nasměrován proti dalšímu vaznému místu tenkého filamenta. Pokud trvá dostačující hladina Ca<sup>2+</sup> děj se opakuje.
K '''uvolnění vazby''' aktin-myosin dochází jen v přítomnosti ATP. Kvůli předchozímu posunu je další posun nasměrován proti jinému vaznému místu tenkého filamenta. Pokud je dostačující hladina Ca<sup>2+</sup>, děje se opakují.
Cykly tvory a uvolňování vazeb časově posunuty – plynulost kontrakce.


Když hladina Ca<sup>2+</sup> klesne pod mezní hodnotu – tropomyosin do původní polohy → blokace vazného místa pro myosin. Vyčerpání zásob ATP → znemožnění rozpojení vazby aktin-myosin → sval neschopen relaxace – '''rigor mortis'''
Když hladina Ca<sup>2+</sup> klesne pod mezní hodnotu, tropomyosin se dostane do původní polohy a dojde k blokaci vazného místa pro myosin. Vyčerpání zásob ATP znemožní rozpojení vazby aktin-myosin a sval je neschopen relaxace – [[Sval|rigor mortis]].


{{podrobnosti|Spojení excitace a kontrakce}}
{{podrobnosti|Spojení excitace a kontrakce}}

Aktuální verze z 13. 11. 2018, 10:42

Myofibrily jsou fibrilární proteinové komplexy, které představují funkční podstatu svalového vlákna. Soubor myofibril tvoří kontraktilní aparát svalového vlákna.

Stavební kameny[upravit | editovat zdroj]

  1. Myosin – vláknitý protein, základ tlustých filament
  2. F-aktin – vláknitý protein, základ tenkých filament
  3. Tropomyosin a Troponiny – proteiny, složky tenkých filament
  4. Akcesorní proteiny – zajištění správného uspořádání složek kontraktilního aparátu; alfa-aktinin, filamin, amorfin, Z-protein, myomesin, desmin

Tlustá filamenta[upravit | editovat zdroj]

Základ: Myosin typu II

  1. Vláknitý segment – 2 těžké řetězce spirálovitě obtočené, na jednom konci řetězce hlavička
  2. Globulární segment – hlavičky řetězců + 2 páry lehkých řetězců přidružených k hlavičkám; váže aktin

300–400 myosinových molekul = tlusté filamentum – molekuly myosinu uspořádány symetricky, hlavičky směřují k bližšímu konci vlákna

→ hladká centrální zóna bez globulárních segmentů + periferní zóna s laterálně vyčnívajícími glob. segmenty

Tenké filamentum[upravit | editovat zdroj]

Základem je F-aktin

Polymer G-aktinu = globulární G-aktinový monomer, polarizovaný → přesné řazení během polymerace. Vznik 2 spirálovitě obtočených řetězců z G-aktinových jednotek.

Tropomyosin

Molekula tvořena dvěma spirálovitě obtočenými řetězci. Molekuly uspořádány jedna za druhou, vloženy do žlábku F-aktinového vlákna. 1 molekula přesahuje 7 monomerových jednotek aktinu. Stabilizace a zpevnění tenkého vlákna.

Troponin

Komplex 3 globulárních jednotek – T, C, I, vázán na tropomyosinovou molekulu.

  • Troponin T – vazba k tropomyosinu
  • Troponin C – váže vápenaté ionty
  • Troponin I – inhibuje na aktinu vazné místo pro myosin

Sarkomera[upravit | editovat zdroj]

Schematické znázornění struktury myofibrily (světlejší část je žlutá, tmavší je červená)

Sarkomera je základní funkční a strukturální jednotka myofibril. Každou myofibrilu tvoří překrývající se aktinová a myosinová myofilamenta. Jejich podélné uspořádání vytváří charakteristické příčné pruhování. Ke strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a nebulín, k regulačním tropomyozín a troponín.

Uspořádání myofilament:

  • I-proužek - isotropní aktinová filamenta (7 nm);
  • A-proužek - anizotropní myosinová filamenta (15 nm).

Aktinová filamenta zasahují jejich volným koncem do A-proužku a vytváří H-zónu. Dvě navazující sarkomery jsou spojeny v Z-linii (telofragma). Zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomer do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást ploténky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu.

V příčném řezu je uspořádání obou typů filament hexagonální. V oblasti překryvu je myosinové filamentum obklopeno šesti aktinovými filamenty. Uprostřed H-proužku jsou myozinové filamenty ukotvené v tzv. M-linii (pomocí myomesinu), z které se rozbíhají na obě strany. V M-proužku se také nachází enzym kreatin-kináza, který katalyzuje přenos fosfátových skupin z fosfokreatinu na ADP.

Mechanismus kontrakce[upravit | editovat zdroj]

Svalová kontrakce

Mechanismus kontrakce je aktivní proces, který zahrnuje zkrácení sarkomery. Zúžuje se I-proužek, A-proužek zůstává stejně široký a H-proužek postupně mizí.

Globulární segment tlustého filamenta má vazné místo pro ATP, které dodávají mitochondrie obklopující myofibrily. V klidovém stavu blokuje tropomyosin spojení myosinu s aktinem.

  1. Při změně hladiny kalciových iontů v cytoplazmě nad prahovou hodnotu dojde k vazbě Ca2+ na Troponin C.
  2. Následně se změní konfigurace troponinového komplexu a tropomyosin je tažen do žlábku aktinového vlákna; tento proces odkryje vazné místo myosinu a vzniká aktin-myosinový komplex.
  3. Dochází k hydrolýze ATP a ohnutí globulárního segmentu myosinu o 45°. Tenké a tlusté filamentum se pohne proti sobě; tenké filamentum je taženo směrem do A-proužku.

K uvolnění vazby aktin-myosin dochází jen v přítomnosti ATP. Kvůli předchozímu posunu je další posun nasměrován proti jinému vaznému místu tenkého filamenta. Pokud je dostačující hladina Ca2+, děje se opakují.

Když hladina Ca2+ klesne pod mezní hodnotu, tropomyosin se dostane do původní polohy a dojde k blokaci vazného místa pro myosin. Vyčerpání zásob ATP znemožní rozpojení vazby aktin-myosin a sval je neschopen relaxace – rigor mortis.

Informace.svg Podrobnější informace naleznete na stránce Spojení excitace a kontrakce.


Odkazy[upravit | editovat zdroj]

Související články[upravit | editovat zdroj]

Použitá literatura[upravit | editovat zdroj]

  • JARKOVSKÁ, Daniela a Jindřich MARTÍNEK. Histologie. 1. 1. vydání. Praha : Karolinum, 1997. ISBN 80-7184-388-1.
  • KITTNAR, Otomar, et al. Lékařská fyziologie. 1. vydání. Praha : Grada, 2011. ISBN 978-80-247-3068-4.
Citováno z „https://www.wikiskripta.eu/index.php?title=Myofibrila&oldid=416201“