Myofibrila: Porovnání verzí

Verze z 20. 10. 2018, 22:22

Myofibrily jsou fibrilární proteinové komplexy, které představují funkční podstatu svalového vlákna. Soubor myofibril tvoří kontraktilní aparát svalového vlákna.

Stavební kameny

Schematické znázornění struktury myofibrily (světlejší část je žlutá, tmavší je červená)

Myosin – vláknitý protein, základ tlustých filament
F-aktin – vláknitý protein, základ tenkých filament
Tropomyosin a Troponiny – proteiny, složky tenkých filament
Akcesorní proteiny – zajištění správného uspořádání složek kontraktilního aparátu; alfa-aktinin, filamin, amorfin, Z-protein, myomesin, desmin

Tlustá filamenta

Základ: Myosin typu II

Vláknitý segment – 2 těžké řetězce spirálovitě obtočené, na jednom konci řetězce hlavička
Globulární segment – hlavičky řetězců + 2 páry lehkých řetězců přidružených k hlavičkám; váže aktin

300–400 myosinových molekul = tlusté filamentum – molekuly myosinu uspořádány symetricky, hlavičky směřují k bližšímu konci vlákna

→ hladká centrální zóna bez globulárních segmentů + periferní zóna s laterálně vyčnívajícími glob. segmenty

Tenké filamentum

Základem je F-aktin

Polymer G-aktinu = globulární G-aktinový monomer, polarizovaný → přesné řazení během polymerace. Vznik 2 spirálovitě obtočených řetězců z G-aktinových jednotek.

Tropomyosin

Molekula tvořena dvěma spirálovitě obtočenými řetězci. Molekuly uspořádány jedna za druhou, vloženy do žlábku F-aktinového vlákna. 1 molekula přesahuje 7 monomerových jednotek aktinu. Stabilizace a zpevnění tenkého vlákna.

Troponin

Komplex 3 globulárních jednotek – T, C, I, vázán na tropomyosinovou molekulu.

Troponin T – vazba k tropomyosinu
Troponin C – váže vápenaté ionty
Troponin I – inhibuje na aktinu vazné místo pro myosin

Sarkoméra

Aktin a tropomyosin

Sarkoméra je základní funkční a strukturální jednotka myofibril. Každou myofibrilu tvoří překrývající se aktinová a myosinová myofilamenta. Jejich podélné uspořádání vytváří charakteristické příčné pruhování. K strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a nebulín, k regulačním tropomyozín a troponín.

Uspořádání myofilament

Sarkoméra

I-proužek - isotropní aktinová filamenta (7 nm)
A-proužek - anizotropní myosinová filamenta (15 nm)

Aktinová filamenta zasahují jejich volným koncem do A-proužku a vytváří H-zónu. Dvě navazující sarkomery jsou spojeny v Z-linii (telofragma). Zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomer do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást ploténky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu.

V příčném řezu je uspořádání obou typů filament hexagonální. V oblasti překryvu je myosinové filamentum obklopeno šesti aktinovými filamenty. Uprostřed H-proužku jsou myozinové filamenty ukotvené v tzv. M-linii (pomocí myomesinu), z které se rozbíhají na obě strany. V M-proužku se také nachází enzym kreatin-kináza, který katalyzuje přenos fosfátových skupin z fosfokreatinu na ADP.

Mechanismus kontrakce

Kontraktilní schopnost – klouzání tenkých a tlustých filament proti sobě, aktivní proces – sarkoméra se zkracuje, I-proužek se zužuje, A-proužek stejně široký, H-proužek postupně mizí Globulární segment tlustého filamenta vazné místo pro ATP + ATP-ázovou aktivitu. Dodávka ATP zajištěna mitochondriemi obklopujícími myofibrilami.

V klidu – myosin se nemůže spojit s aktinem – vazné místo na aktinu blokováno tropomyosinem → ATP vázán na globulární segment myosinu, ale neprobíhá hydrolýza. Změna při zvýšení hladiny kalciových iontů v cytoplazmě nad prahovou hodnotu → vazba Ca²⁺ na Troponin C – změna konfigurace troponinovýho komplexu → tropomyosin tažen hlouběji do žlábku aktinového vlákna → odkrytí vazného místa pro myosin = aktin-myosinový komplex → hydrolýza ATP – ohnutí globulárního segmentu myosinu o 45° → posunutí tenkého a tlustého filamenta proti sobě, tenké taženo směrem do A-proužku

Uvolnění vazby aktin-myosin jen v přítomnosti ATP obsazující vazné místo na glob. segmentu myosinu, uvolněné po hydrolýze předchozí molekuly – glob. segment do původní polohy, ale kvůli předchozímu posunu nasměrován proti dalšímu vaznému místu tenkého filamenta. Pokud trvá dostačující hladina Ca²⁺ děj se opakuje. Cykly tvory a uvolňování vazeb časově posunuty – plynulost kontrakce.

Když hladina Ca²⁺ klesne pod mezní hodnotu – tropomyosin do původní polohy → blokace vazného místa pro myosin. Vyčerpání zásob ATP → znemožnění rozpojení vazby aktin-myosin → sval neschopen relaxace – rigor mortis

Podrobnější informace naleznete na stránce Spojení excitace a kontrakce.

Odkazy

Související články

Použitá literatura

JARKOVSKÁ, Daniela a Jindřich MARTÍNEK. Histologie. 1. 1. vydání. Praha : Karolinum, 1997. ISBN 80-7184-388-1.

KITTNAR, Otomar, et al. Lékařská fyziologie. 1. vydání. Praha : Grada, 2011. ISBN 978-80-247-3068-4.

MALINA, Radovan. Všeobecná zoológia [online] . 1. vydání. Bánská Bystrica. 2004. Dostupné také z <http://web.archive.org/web/20061230152321/http://www.fpv.umb.sk/kat/kb/text/knihy/Vseobzoo/VseobZoo.pdf>.

Wikipédia, Slobodná encyklopédia. Myofibrila [online]. [cit. 2011-11-08]. <https://sk.wikipedia.org/w/index.php?title=Myofibrila&oldid=4016661>.

@@ Řádek 1: / Řádek 1: @@
+__noTOC__
 '''Myofibrily''' jsou fibrilární proteinové komplexy, které představují funkční podstatu [[sval|svalového vlákna]]. Soubor myofibril tvoří kontraktilní aparát svalového vlákna.
@@ Řádek 31: / Řádek 32: @@
 ==Sarkoméra==
 [[Soubor:Tropomyosin unbound to actin.png|náhled|vlevo|Aktin a tropomyosin]]
-Sarkoméra je základní funkční a strukturální jendotka myofibril. Každou myofibrilu tvoří překrývající se [[aktin]]ová  a [[myosin]]ová myofilamenta. Jejich podélné uspořádání vytváří charakteristické příčné pruhování. K strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a [[nebulín]], k regulačním [[tropomyozín]] a [[troponín]].
+Sarkoméra je základní funkční a strukturální jednotka '''myofibril'''. Každou myofibrilu tvoří překrývající se [[aktin]]ová  a [[myosin]]ová myofilamenta. Jejich podélné uspořádání vytváří charakteristické příčné pruhování. K strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a [[nebulín]], k regulačním [[tropomyozín]] a [[troponín]].
 ===Uspořádání myofilament===
 [[Soubor:Sarcomere.gif|náhled|Sarkoméra]]
-Světlejší úsek je tvořený tenkými isotropními aktinovými filamenty (7 nm) a označuje se jako I-proužek. Silná anizotropní myosinová filamenta (15 nm) pak tvoří A-proužek. Aktinová filamenta zasahují jejich volným koncem do A-proužku a vytváří H-zónu. Dvě navazující sarkomery jsou spojeny v Z-linii (telofragma). Zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomer do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást ploténky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu.
+* '''I-proužek''' - isotropní aktinová filamenta (7 nm)
+* '''A-proužek''' - anizotropní myosinová filamenta (15 nm)
+Aktinová filamenta zasahují jejich volným koncem do A-proužku a vytváří '''H-zónu'''. Dvě navazující sarkomery jsou spojeny v '''Z-linii''' (telofragma). Zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomer do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást ploténky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu.
-V příčném řezu je uspořádání obou typů filament hexagonální. V oblasti překryvu je myosinové filamentum obklopeno šesti aktinovými filamenty. Uprostřed H-proužku jsou myozinové filamenty ukotvené v tzv. M-linii (pomocí myomesinu), z které se rozbíhají na obě strany. V M-proužku se také nachází enzym kreatin-kináza, který katalyzuje přenos fosfátových skupin z fosfokreatinu na ADP.
+V příčném řezu je uspořádání obou typů filament hexagonální. V oblasti překryvu je myosinové filamentum obklopeno šesti aktinovými filamenty. Uprostřed H-proužku jsou myozinové filamenty ukotvené v tzv. '''M-linii''' (pomocí myomesinu), z které se rozbíhají na obě strany. V M-proužku se také nachází enzym kreatin-kináza, který katalyzuje přenos fosfátových skupin z fosfokreatinu na ADP.
 == Mechanismus kontrakce ==