Myofibrila

Myofibrily jsou fibrilární proteinové komplexy, které představují funkční podstatu svalového vlákna. Soubor myofibril tvoří kontraktilní aparát svalového vlákna.

Stavební kameny

Schématické znázornění struktury myofibrily (světlejší část je žlutá, tmavší je červená)

1. Myosin – vláknitý protein, základ tlustých filament
2. F-aktin – vláknitý protein, základ tenkých filament
3. Tropomyosin a Troponiny – proteiny, složky tenkých filament
4. Akcesorní proteiny – zajištění správného uspořádání složek kontraktilního aparátu; alfa-aktinin, filamin, amorfin, Z-protein, myomesin, desmin

Tlustá filamenta

Základ: Myosin typu II

1. Vláknitý segment – 2 těžké řetězce spirálovitě obtočené, na jednom konci řetězce hlavička
2. Globulární segment – hlavičky řetězců + 2 páry lehkých řetězců přidružených k hlavičkám; váže aktin

300–400 myosinových molekul = tlusté filamentum – molekuly myosinu uspořádány symetricky, hlavičky směřují k bližšímu konci vlákna

→ hladká centrální zóna bez globulárních segmentů + periferní zóna s laterálně vyčnívajícími glob. segmenty

Tenké filamentum

Základem je F-aktin

Polymer G-aktinu = globulární G-aktinový monomer, polarizovaný → přesné řazení během polymerace. Vznik 2 spirálovitě obtočených řetězců z G-aktinových jednotek.

Tropomyosin

Molekula tvořena dvěma spirálovitě obtočenými řetězci. Molekuly uspořádány jedna za druhou, vloženy do žlábku F-aktinového vlákna. 1 molekula přesahuje 7 monomerových jednotek aktinu. Stabilizace a zpevnění tenkého vlákna.

Troponin

Komplex 3 globulárních jednotek – T, C, I, vázán na tropomyosinovou molekulu.

• Troponin T – vazba k tropomyosinu
• Troponin C – váže vápenaté ionty
• Troponin I – inhibuje na aktinu vazné místo pro myosin

Sarkoméra

Aktin a tropomyosin

Jsou uspořádané podélně a mají osobitou strukturu. Základem každé myofibrily jsou částečně se překrývající světlejší isotropní aktinové a tmavší anisotropní myozinové myofilamenty. Aktinových je přibližně 3000, myozinových 1500. K strukturálním proteinům myofibril dále patří titín a nebulín, k regulačním tropomyozín a troponín. Podélné uspořádání aktinových a myozinových myofilament vytváří charakteristické příčné pruhování, viditelné v světelném mikroskopu. Důvodem je střídání jejich vzájemně se překrývajících a nepřekrývajících se úseků.

Myosin

Svetlejší úsek je tvořený jen aktinovými myofilamenty a označuje se jako I-proužek (izotropní v polarizovaném světle). Tenká myofilamenta jsou ukotvena do Z-linie (neboli telofragma) – zde se zakotvují dva sety tenkých filament dvou sousedních sarkomér do tzv. Z-ploténky. Zakotvení je uskutečněno pomocí alfa-aktinu (hlavní součást plotenky), filaminu, amorfinu a Z-proteinu. Z-linie prostupuje všemi myofibrilami a upevňuje se na sarkolemu. Úsek mezi dvěma Z-liniemi tvoří základní funkční a strukturální jednotku svalu označovanou jako sarkomera. Při kontrakci svalového vlákna se zkracuje délka sarkomery a úseky tvořené nepřekrývajícími se aktinovými a myozinovými myofibrilami (I-proužek a H-proužek). V příčném řezu je uspořádání obou typů filament hexagonální, to znamená, že každé tlusté filamentum v periferní oblasti A-proužku je obklopeno 6 tenkými filamenty.

Tmavší úsek, tzv. A-proužek (anizotropní v polarizovaném světle) je tvořený jak tenkými, tak tlustými myofilamenty (dochází zde k překryvu myofilament), kdežto centrálně jen samotnými myozinovými myofilamenty (H-proužek). Uprostřed H-proužku jsou myozinové filamenty ukotvené v tzv. M-linii (pomocí myomesinu), z které se rozbíhají na obě strany. V M-proužku se také nachází enzym kreatin-kináza, který katalyzuje přenos fosfátových skupin z fosfokreatinu na ADP.

Mechanismus kontrakce

Kontraktilní schopnost – klouzání tenkých a tlustých filament proti sobě, aktivní proces – sarkoméra se zkracuje, I-proužek se zužuje, A-proužek stejně široký, H-proužek postupně mizí Globulární segment tlustého filamenta vazné místo pro ATP + ATP-ázovou aktivitu. Dodávka ATP zajištěna mitochondriemi obklopujícími myofibrilami.

V klidu – myosin se nemůže spojit s aktinem – vazné místo na aktinu blokováno tropomyosinem → ATP vázán na globulární segment myosinu, ale neprobíhá hydrolýza. Změna při zvýšení hladiny kalciových iontů v cytoplazmě nad prahovou hodnotu → vazba Ca²⁺ na Troponin C – změna konfigurace troponinovýho komplexu → tropomyosin tažen hlouběji do žlábku aktinového vlákna → odkrytí vazného místa pro myosin = aktin-myosinový komplex → hydrolýza ATP – ohnutí globulárního segmentu myosinu o 45° → posunutí tenkého a tlustého filamenta proti sobě, tenké taženo směrem do A-proužku

Uvolnění vazby aktin-myosin jen v přítomnosti ATP obsazující vazné místo na glob. segmentu myosinu, uvolněné po hydrolýze předchozí molekuly – glob. segment do původní polohy, ale kvůli předchozímu posunu nasměrován proti dalšímu vaznému místu tenkého filamenta. Pokud trvá dostačující hladina Ca²⁺ děj se opakuje. Cykly tvory a uvolňování vazeb časově posunuty – plynulost kontrakce.

Když hladina Ca²⁺ klesne pod mezní hodnotu – tropomyosin do původní polohy → blokace vazného místa pro myosin. Vyčerpání zásob ATP → znemožnění rozpojení vazby aktin-myosin → sval neschopen relaxace – rigor mortis

 Podrobnější informace naleznete na stránce Spojení excitace a kontrakce.

Odkazy

Související články

• Sval
• Spojení excitace a kontrakce
• Nervosvalová ploténka
• Aktin
• Myozin
• Stavba kosterního svalstva

Použitá literatura

• JARKOVSKÁ, Daniela a Jindřich MARTÍNEK. Histologie. 1. 1. vydání. Praha : Karolinum, 1997. ISBN 80-7184-388-1.

• KITTNAR, Otomar, et al. Lékařská fyziologie. 1. vydání. Praha : Grada, 2011. ISBN 978-80-247-3068-4.

• MALINA, Radovan. Všeobecná zoológia [online] . 1. vydání. Bánská Bystrica. 2004. Dostupné také z <http://web.archive.org/web/20061230152321/http://www.fpv.umb.sk/kat/kb/text/knihy/Vseobzoo/VseobZoo.pdf>. 

• Wikipédia, Slobodná encyklopédia. Myofibrila [online]. [cit. 2011-11-08]. <http://sk.wikipedia.org/w/index.php?title=Myofibrila&oldid=4016661>.